Некоторые общие свойства вирусных белков

 Пептидная цепь вирусного белка, за исключением  «маскировки» С- или N-концевых групп, не обладает сама по себе  какими-либо уникальными свойствами. Она легко  гидролизуется  протеазами  и обнаруживает обычную, характерную для пептидов лабильность по отношению к ряду  физических и химических факторов. В то же   время белковая оболочка вирусов в  целом характеризуется рядом уникальных особенностей. Прежде всего следует отметить устойчивость цельных частиц к протеолитическим ферментам, легко гидролизующим тканевые белки. В то же время  в некоторых исследованиях сообщается о частичной или полной инактивации как очищенных препаратов вирусов, так и экстрактов, содержащих вирус после инкубации с различного рода протеолитическими ферментами любопытно, что даже  близкородственные вирусы могут , по-видимому ,различаться по  чувствительности к протеазам. Так, ни инфекционность, ни гемагглютинирующая активность вирусов  гриппа А и С не изменились после инкубации с трипсином, тогда как в аналогичных условиях  инфекционность препарата вируса гриппа В снижалась на 87 %, а титр гемагглютининов при этом не изменялся. Оценивая чувствительность того или  иного типа вирусов к  протеолитическим ферментам, следует так же иметь в виду, что вирусы обнаруживают дифференциальную чувствительность к различным протеазам. Вирус  осповакцины, например, устойчивый к  трипсину и химотрепсину, сравнительно быстро переваривается  папоином, Однако как бы ни был решен  впоследствии вопрос о действии  протеаз на некоторые вирусы, следует все же помнить, что устойчивость к протеазам является широко распространенным свойством белковой оболочки  неповрежденных вирусов. Поэтому при выделении вирусов часто применяют  обработку вирусных препаратов  протеометическими ферментами для удаления белковых загрязнений. Такая уникальная устойчивость вирусов к протеазам не связана с индивидуальными особенностями вирусного белка как такового, ибо при частичном повреждении  или легкой денатурации вирусного корпускула, равно как и при  выделении вирусного белка в чистом виде, последний легко переваривается протеазами. Поэтому  устойчивость вирусных частиц к  действию протеолитических  ферментов нельзя объяснить  какими-либо аномалиями в  аминокислотном составе или наличием особого типа связей. Это свойство вирусов обусловлено структурными особенностями корпускула в целом, т.е.  третичной и четвертичной структурой белка, и имеет большое биологическое значение, поскольку вирусы  размножаются в клетках, содержащих большое количество протеолитических ферментов. Второй особенностью вирусного белка является , как правило, высокая устойчивость к воздействию ряда физических и химических факторов, хотя каких-либо общих закономерностей в  этом отношении  отметить не удается. Некоторые вирусные виды, выдерживающие необычайно жесткие режимы обработки, способны инактивироваться под влиянием такого невинного фактора, как пониженная или повышенная концентрация солей, лиофилизация и т.п. У четных Т-фагов отделение ДНК от белковых  оболочек («теней») легко достигается быстрым изменением  осмотического давления, так называемым «осмотическим шоком», тогда как нечетные Т-фаги на быстрое уменьшение солевой  концентрации среды не реагируют.

Так же резко различаются вирусы по своей устойчивости в  солевых растворах. Одним из наиболее устойчивых в этом отношении  является вирус папилломы  кроликов, месяцами не теряющий активности в 2 %-ном растворе хлористого натрия и в  полунасыщенном растворе сульфата аммония и сохраняющийся в течение десятков лет в  50 %-ном растворе  глицерина на основании вышеприведенных фактов можно  действительно прийти к выводу, что  имеются очень стабильные и весьма  лабильные виды вирусов, но  чаще всего для вирусов  характерна  избирательная чувствительность к какому-либо определенному виду  воздействий наряду с достаточной  стабильностью нуклеопротеидной связи к ряду других факторов внешней среды. Стабильность того или иного вируса к  определенным воздействиям нельзя считать  неизменной, раз и навсегда данной видовой характеристикой. Она, наряду с другими свойствами вирусной частицы, может подвергаться самым радикальным изменениям в результате мутации. При оценке стабильности вирусных частиц необходимо также иметь в виду, что физическая и биологическая инактивация вирусов не всегда совпадает. Чаще всего эти понятия совпадают в случае простых вирусов, у которых отсутствуют специализированные структуры, ответственные за заражение клеток, а физическая и химическая структура вирусных частиц отличается высокой степенью гомогенности и одинаковым  уровнем чувствительности по отношению к различного рода воздействиям. У более сложных вирусов очень часто биологическая  инактивация связана с повреждением специализированных структур, определяющих адсорбцию вирусной частицы или введение в  зараженную клетку нуклеиновой кислоты, хотя вирусный корпускул в  целом остается неповрежденным. Из  рассмотрения данных о  стабильности вирусных частиц и изменений данной характеристики в процессе  мутации  становится очевидным, что какой-либо универсальной  закономерности в этом отношении установить нельзя. Стабильность вируса к тем или иным  физическим и химическим факторам определяется всей совокупностью особенностей первичной, вторичной и третичной структуры белка и нуклеиновой кислоты, а также их взаимодействием.