Сывороточные и другие белки молока

После осаждения казеина из молока кислотой (при рН 4,6- 4,7) в сыворотке остается около 0,6 % белков, которые называют сывороточными. Они состоят из b-лактоглобулина, a-лактальбумина, иммуноглобулинов, альбумина сыворотки крови, лактоферрина и других минорных белков.

b-актоглобулин, a-лактальбумин и иммуноглобулины выполняют важные биологические функции и имеют большое промышленное значение вследствие высокого содержания незаменимых и серосодержащих аминокислот. Из сыворотки их выделяют в нативном состоянии с помощью ультрафильтрации и применяют для обогащения различных пищевых продуктов.

Альбумин сыворотки крови содержится в молоке в незначительных количествах и не имеет практического значения. Лактоферрин, несмотря на малое содержание, выполняет важные биологические функции и необходим для организма новорожденного.

Кроме перечисленных белков сыворотка содержит компоненты протеозопептонной фракции, представляющие собой фрагменты b-казеина, и белки, обладающие ферментативными и гормональными свойствами.

К другим белкам молока мы относим белки, входящие в состав оболочек жировых шариков.

b-Лактоглобулин составляет 50-54 % белков сыворотки (или 7-12% всех белков молока). Он имеет изоэлектрическую точку при рН 5,1, в сыром молоке находится в виде димера, состоящего из двух полипептидных цепей с молеку­лярной массой по 18 000 каждая. При нагревании молока до температуры 30 °С b-лактоглобулин распадается на мономеры

Тепловая денатурация b-лактоглобулина приводит к коагуляции агрегированного белка (он коагулирует почти полностью при 85-100 °С). При пастеризации молока денатурированный b-лактоглобулин вместе с Са₃(РО₄)₂ выпадает в осадок в составе молочного камня и образует комплексы с c-казеином казеиновых мицелл (осаждаясь вместе с ними при коагуляции казеина).

Биологическая роль b-лактоглобулина окончательно не выяснена. Предполагают, что он участвует в транспорте ряда веществ, например витамина А.

a-Лактальбумин. В сывороточных белках a-лактальбумин занимает второе место после b-лактоглобулина (его содержание составляет 20-25 % сывороточных белков, или 2-5 % общего количества белков). a-Лактальбумин имеет молекулярную массу около 14000, его молекула представляет собой одну полипептидную цепь, состоящую из 123 аминокислотных остатков и содержащую четыре дисульфидные связи.

a-Лактальбумин устойчив к нагреванию, он является самой термостабильной частью сывороточных белков (b-лактоглобулин и особенно иммуноглобулины отличаются от a-лактальбумина своей термолабильностью). Большая устойчивость a-лактальбумина к нагреванию обусловливается обратимостью денатурации белка - после охлаждения наблюдается восстановление его нативной структуры за счет самопроизвольного повторного свертывания цепей. Этот процесс называют ренатурацией.

Открытием последних лет является расшифровка биологической роли a-лактальбумина. Выяснено, что он является специфическим белком, необходимым для синтеза лактозы из галактозы и глюкозы.

Иммуноглобулины. В обычном молоке иммуноглобулинов содержится мало, в молозиве они составляют основную массу (до 90 %) сывороточных белков.

Иммуноглобулины объединяют группу высокомолекулярных белков, обладающих свойствами антител. Антитела - вещества, образующиеся в организме животного при введении в него различных чужеродных белков (антигенов) и нейтрализующие их вредное действие. Следовательно, выделение антител связано с иммунными реакциями организма. Иммуноглобулины молока обладают резко выраженными свойствами агглютининов (приклеивать) - веществ, вызывающих склеивание и выпадение в осадок микробов и других клеточных элементов.

Из молозива и молока выделены три группы иммуноглобулинов (Иг): Г, А и М (G, A, M). Основная часть иммуноглобулинов коровьего молока относится к группе ИгГ. Сильными иммунными свойствами обладают ИгА, которыми богато женское молоко. Иммуноглобулины молока имеют большую молекулярную массу (150 000 и выше), в своем составе содержат углеводы, термолабильны, т. е. коагулируют при нагревании молока до температуры выше 70 °С.

Лактоферрин. Представляет собой гликопротеид молекулярной массой около 76 000, содержит железо. Белок выполняет транспортную функцию - связывает и переносит в организм новорожденного железо. Кроме того, обладает защитными свойствами, задерживая развитие кишечной микрофлоры, нуждающейся в железе. В молоке содержится в малых количествах (менее 0,3 мг/мл), в молозиве его в 10-15 раз больше.

Белки оболочек жировых шариков. К ним относятся белки, являющиеся структурными элементами оболочек жировых шариков и способствующие их стабильности во время технологической обработки. Они могут быть прочно встроенными во внутренний липидный слой оболочки, пронизывать ее или располагаться на внешней поверхности оболочки. Это, как правило, гликопротеиды, содержащие 15-50 % углеводов и характеризующиеся различной растворимостью в воде. Некоторые их них обладают свойствами ферментов. Важный белковый компонент оболочки - нерастворимый в воде (гидрофобный) гликопротеид с молекулярной массой свыше 60 000. Он прочно встроен во внутренний слой оболочки и сохраняется на поверхности жировых шариков во время тепловой и механической обработки молока (сливок).