Изменение составных частиц молока при тепловой обработке

Для уничтожения микроорганизмов и разрушения ферментов сырье при выработке пищевых продуктов подвергают тепловой обработке. Основная цель тепловой обработки - при минимальном изменении вкуса, цвета, пищевой и биологической ценности получить безопасный в гигиеническом отношении продукт и увеличить срок его хранения.

В процессе тепловой обработки изменяются составные части молока, в первую очередь белки, инактивируются почти все ферменты, частично разрушаются витамины. Кроме того, меняются физико-химические и технологические свойства молока: вязкость, поверхностное натяжение, кислотность, способность казеина к сычужному свертыванию. Молоко приобретает специфические вкус, запах и цвет. Белки Наиболее глубоким изменениям при нагревании молока подвергаются сывороточные белки. Сначала происходит их денатурация, которая сопровождается развертыванием полипептидных цепей. При этом освобождаются ранее «скрытые» группы - сульфгидрильные, гидроксильные и др.

Затем денатурированные белки при взаимодействии SН-групп образуют дисульфидные связи (-5-8-), с помощью которых агрегируют при частичной или полной потере растворимости и уменьшении гидратации. В первую очередь агрегирует денатурированный b-лактоглобулин.

Агрегированные частицы сывороточных белков молока имеют небольшие размеры и сильно гидратированы. Поэтому они остаются в растворе, и лишь небольшая их часть в виде хлопьев оседает на поверхности нагревательных аппаратов. При высоких температурах пастеризации денатурированный b-лактоглобулин образует комплекс с c-казеином термостабильных казеиновых мицелл и таким образом сохраняет свою устойчивость в растворе. Образование комплекса b-лактоглобулин - c-казеин, в свою очередь, повышает термоустойчивость казеина при стерилизации молока. В некоторых случаях образование комплекса, наоборот, снижает устойчивость казеина.

Денатурация сывороточных белков начинается при сравнительно низких температурах нагревания молока (62 °С). Степень денатурации белков (с потерей их растворимости) зависит от температуры и продолжительности ее воздействия на молоко. Для различных режимов пастеризации и стерилизации она составляет (%):

Пастеризация:

63 °С, выдержка 30 мин                                          7

72-74 °С, выдержка 15-20 с                                  9

85 °С                                                                  22-30

Стерилизация в бутылках                                        78-100

УВТ-стерилизация (УВТ-обработка)                         40-80

Из сывороточных белков наиболее чувствительны к нагреванию иммуноглобулины, сывороточный альбумин в b-лактоглобулин. a-лактальбумин - термостабильный белок. Он полностью теряет растворимость при нагревании молока до 96 °С и выдерживании при этой температуре в течение 30 мин. Высокая термоустойчивость a-лактальбумина объясняется его способностью к ренатурации.

Казеин по сравнению с сывороточными белками более термоустойчив. Он не коагулирует при нагревании свежего молока до 130-150 °С. Однако тепловая обработка при высоких температурах изменяет состав и структуру казеинового комплекса. От комплекса отщепляются органические фосфор и кальций, изменяется соотношение фракций. c-Казеин комплекса может терять гликома-кропептиды, придающие ему коллоидную устойчивость. С повышением температуры пастеризации увеличиваются диаметр частиц казеина и вязкость молока. Укрупнение белковых частиц обу-

словлено агрегацией  казеина  и  его  комплексообразованием  с денатурированным р-лактоглобулином.

Изменение состава и структуры казеиновых мицелл влияет на скорость получения сычужного сгустка. Продолжительность свертывания молока сычужным ферментом после тепловой обра­ботки (при 85 °С и выше) увеличивается в несколько раз по сравнению с продолжительностью свертывания сырого молока (стерилизованное молоко практически утрачивает способность к сычужному свертыванию). Увеличение продолжительности свертывания молока вызывается комплексообразованием денатурированного р-лактоглобулина с х-казеином, в результате чего ухудшается его атакуемость сычужным ферментом.

Тепловая обработка влияет на структурно-механические свойства кислотного и сычужного сгустков - прочность и интенсивность отделения сыворотки. С повышением температуры пастеризации прочность сгустков увеличивается, а процесс отделения сыворотки замедляется. По мнению П.Ф.Дьяченко, прочность сгустка обусловливается не только размером частиц казеина, но и степенью участия денатурированных сывороточных белков в построении структурной сетки сгустка. С повышением температуры пастеризации увеличивается степень их включения в белковый каркас сгустка, что придает ему определенную жесткость. Помимо этого сывороточные белки благодаря высоким гидрофильным свойствам увеличивают влагоудерживающую способность казеина и замедляют отделение сыворотки от сгустка.