Белки молока

Белки обладают большой молекулярной массой (от нескольких тысяч до нескольких миллионов). Вследствие большого размера белковых частиц водные растворы их представляют собой коллоидную систему, которая состоит из дисперсионной среды (растворитель) и дисперсной фазы (частицы растворенного вещества). Размеры коллоидных частиц обычно колеблются от 1 до 200 нм*. Устойчивость коллоидных систем обусловливается наличием на поверхности частиц электрического заряда и гидратной оболочки. Нарушение этих факторов устойчивости приводит к осаждению (коагуляции) частиц.

Благодаря присутствию в аминокислотных остатках групп, способных к ионизации (СООН, NН₂ и др.), белковые молекулы несут отрицательные и положительные заряды. При пропускании электрического тока белки передвигаются к катоду или аноду в зависимости от заряда белковой молекулы.

Глобулярные белки, как правило, за счет преобладания в них остатков кислых аминокислот приобретают в растворах избыток отрицательных зарядов. Только при определенном рН наблюдается равенство отрицательных и положительных зарядов, т. е. электрический заряд белков в целом будет равен нулю. При этих условиях белок находится в изоэлектрическом состоянии и белковая молекула не перемещается в электрическом поле. Величина рН раствора, при которой белок находится в изоэлектрическом состоянии, называется изоэлектрической точкой. Изоэлектрическая точка большинства глобулярных белков находится в слабокислой среде (рН 4,5-6,5).

В изоэлектрической точке силы электрического отталкивания между белковыми глобулами минимальные. Это приводит к тому, что белки в изоэлектрической точке легко агрегируют (укрупняются) и коагулируют. При рН ниже изоэлектрической точки наступает перезарядка белковых частиц: они приобретают противоположный заряд и вновь становятся устойчивыми в растворе.

Коагуляцию можно осуществить, добавляя в раствор белков дегидратирующие вещества (спирт, ацетон, сульфат аммония и некоторые другие соли), разрушающие гидратную оболочку. При этом происходит обратимое осаждение белков, т. е. при удалении этих веществ белки вновь переходят в нативное состояние.

При действии на белок солей тяжелых металлов, кислот и щелочей, а также при нагревании происходят необратимые реакции осаждения с потерей первоначальных свойств белка. Это явление называется денатурацией. Она характеризуется развертыванием полипептидной цепи белка, которая в нативной белковой молекуле была свернута. В результате развертывания полипептидных цепей (при разрушении третичной и вторичной структур) на поверхность белковой молекулы выходят гидрофобные группы. При этом белок теряет растворимость, агрегирует и выпадает в осадок.

Классификация белков молока. В молоке содержится в среднем около 3,2 % белков, колебания составляют от 2,9 до 4 %. Белки, входящие в состав молока, имеют сложный состав, разнообразны по строению, физико-химическим свойствам и биологическим функциям. Наряду с белками в молоке содержится азотистые соединения небелкового характера: свободные аминокислоты, пептиды, мочевина, аммиак, оротовая и мочевая кислоты и яр. Их количество составляет около 5 % всего содержания азота в молоке. Используя современные способы разделения и выделения белков, исследователи  установили, что в состав молока входят три группы белков.

К первой основной группе относится казеин, содержащий 4 фракции ( a_S1-, b- и c-казеин) и их фрагменты. Вторая группа представлена сывороточными белками - b-лактоглобулином, a-лактальбумином, иммуноглобулинами и альбумином сыворотки крови. Кроме того, в нее входят лактоферрин и некоторые другие, так называемые минорные, белки. К третьей группе относят белки оболочек жировых шариков, составляющие всего около 1 % всех белков молока.

Биологические функции белков молока многообразны. Так, казеин является собственно пищевым белком, выполняющим в организме новорожденного структурную функцию. Кроме того, казеин транспортирует в составе своих частиц кальций, фосфор и магний. Транспортные функции также выполняют лактоферрин и b-лактоглобулин, иммуноглобулины обладают защитными свойствами, a-лактальбумин - регуляторными и т. д.

По пространственному расположению полипептидных цепей белки молока относятся к глобулярным белкам. Изучение их вторичной и третичной структур показало, что казеин в отличие от обычных глобулярных белков почти не содержит a-спиралей; a-лактальбумин и b-лактоглобулин содержат большее количество спирализованных участков. Казеин, вероятно, занимает промежуточное положение между компактной структурой глобулы и структурой беспорядочного клубка, которая обычно наблюдается при денатурации глобулярных белков. Такая структура обеспечивает хорошую расщепляемость казеина протеолитическими ферментами при переваривании в нативном (природном) состоянии без предварительной денатурации.